蛋白質中醣類結合位之預測

中國醫藥大學機構典藏 China Medical University Repository, Taiwan > 醫學院 > 分子系統生物醫學研究所 > 博碩士論文 > Item 310903500/50225

請使用永久網址來引用或連結此文件: http://ir.cmu.edu.tw/ir/handle/310903500/50225

題名:	蛋白質中醣類結合位之預測 Prediction of Carbohydrate Binding Sites in Proteins
作者:	蔡孟軒;Meng-Hsuan Tsai
貢獻者:	分子系統生物醫學研究所碩士班
關鍵詞:	醣類與蛋白質的結合位置;Carbohydrate–binding proteins;binding site prediction;carbohydrate;Fragment transformation method
日期:	2013-07-29
上傳時間:	2013-10-02 10:55:27 (UTC+8)
出版者:	中國醫藥大學
摘要:	蛋白質透過與不同配體的交互作用，藉由與特定的結合位結合，造成蛋白質結構上的改變，來表現出它們於分子細胞內的功能，而配體種類繁多，其中醣類與蛋白質的交互作用於生物體內佔很重要的一環，例如細胞附著、細胞分化、細胞辨識和免疫系統皆息息相關。醣類的分類上一般可以分為單醣、雙醣和多醣三大類，一個蛋白質內可以與一個或一種以上的醣類有交互作用，而許多單醣的構型上也極其相似，因此，為了進一步了解醣類在生物體內的各種反應機制，對於精確的註解蛋白質和醣類結合位置的是很重要的，故在醣類結合位的預測上需要準確的方法來做預測。然而，要鑑定蛋白質中醣類的結合位置，若利用傳統的實驗方法是相當的花費時間和人力，所以透過發展計算生物或生物資訊的方法，可以更有效率的來預測蛋白質中醣類結合位。在我們的研究中，透過fragment transformation method {Lu et.al., Proteins, 2006} ，來預測多種醣類與蛋白質的結合位置。實驗中所有與醣類交互作的蛋白質結構皆從蛋白質資料庫(Protein Data bank)中挑選，接著建立醣類結合胺基酸模板，以蛋白質結構上與醣類特定距離內的氨基酸來作為模板，最後透過fragment transformation method利用結構比對的方法來辨識未知醣類結合位的蛋白質與醣類結合胺基酸模板之間的結構相似性。此方法除了使用蛋白質結構上的資訊也包含了胺基酸序列上的資訊，相似的結合位置以及與醣類鍵結的鄰近胺基酸可能性都可被辨識出。我們的方法在預測procarb40 dataset和mannose120 dataset的醣類結合位置上，可以達到59.82 %和49.02 %的陽性率。 The carbohydrate-binding proteins play important roles in many cellular functions such as gene expression, recognition, and adhesion. There are many types of carbohydrate existing in organisms, and some structures of them were similar, such as hexoses include glucose, mannose, glactose. Therefore, accurately predicting the carbohydrate-binding sites and carbohydrate-binding proteins are required for protein function annotation. In our study, two datasets containing carbohydrate-binding proteins were collected from Protein Data Bank, and then the carbohydrate-binding residue templates were constructed by identifying the residues within certain distance around the carbohydrate from the protein structure. Next, the fragment transformation method {Lu et. al., Proteins, 2006} will be used to compare the structures between carbohydrate-binding residue templates and query proteins. This method we used combined sequence and structure information to evaluate the binding potential for each residue of carbohydrate-binding proteins, and could find the most possible binding site for carbohydrate. In this way, the protein functions can be annotated and the mechanisms of some cellular functions can be provided. In our study, our method achieved the true positive rates of 59.82 % and 49.02 % in the procarb40 dataset and mannose120 dataset.
顯示於類別:	[分子系統生物醫學研究所] 博碩士論文

文件中的檔案:

檔案	描述	大小	格式	瀏覽次數
index.html		0Kb	HTML	207	檢視/開啟
index.html		0Kb	HTML	25	檢視/開啟

在CMUR中所有的資料項目都受到原著作權保護.

TAIR相關文章

資料載入中.....